тиоловые группы, SH-группы органических соединений. С. г. обладают высокой и разнообразной реакционной способностью: легко окисляются с образованием дисульфидов, сульфеновых, сульфиновых или сульфокислот; легко вступают в реакции алкилирования, ацилирования, тиол-дисульфидного обмена, образуют меркаптиды (при реакции с ионами тяжёлых металлов), меркаптали, меркаптолы (при реакции с альдегидами и кетонами). С. г. играют важную роль в биохимических процессах. С. г. кофермента А (См. Кофермент А), липоевой кислоты (См. Липоевая кислота) и 4¹-фосфопантетеина участвуют в ферментативных реакциях образования и переноса ацильных остатков, связанных с метаболизмом липидов и углеводов; С. г. Глутатиона - в обезвреживании чужеродных органических соединений, восстановлении перекисей и в осуществлении его коферментных функций. В белках С. г. принадлежат остаткам аминокислоты Цистеина. В составе активных центров ряда ферментов С. г. участвуют в их каталитическом действии, в связывании субстратов, коферментов и ионов металлов. Каталитическая роль С. г. ферментов заключается в образовании промежуточных соединений с субстратами (или их остатками) или в переносе электронов и протонов от субстратов к акцепторам (в некоторых окислительных ферментах). Блокирование С. г. при помощи специфичных реагентов вызывает частичное или полное торможение активности многих ферментов. Важную роль в стабилизации структуры белков, в том числе ферментов, антител и некоторых гормонов, играют дисульфидные связи (-S-S-), которые образуются при окислении С. г. в процессе биосинтеза белков. Расщепление дисульфидных связей приводит к нарушению нативной структуры белков и утрате ими биологической активности.

Лит.: Торчинский Ю. М., Сульфгидрильные и дисульфндные группы белков, М., 1971; Jocelyn P. С., Biochemistry of the SH group, L.- N. Y., 1972; Friedman M., The chemistry and biochemistry of the sulfhydryl group in amino acids, peptides and proteins, Oxf.- N. Y., 1973.

Ю. М. Торчинский.